Descriptif
**BIO\_53659 : Protéomique** Responsable : Virginie Redeker 1- Etat des lieux des analyses protéomiques. 2- Méthodes de spectrométrie de masse adaptées à l’analyse des peptides et protéines -Principe des modes d’ionisation (MALDI, ESI) -Principe des analyseurs de masse simples et hybrides (TOF-TOF, Q-TOF, Trappe, Orbitrap, FTICR...) -Comparaison de leurs spécificités et utilités. 3- Stratégies protéomiques -Identifications de protéines peu abondantes dans des mélanges très complexes -Caractérisations des modifications post-traductionnelles connues ou inconnues. -Quantification: méthodes globales ou ciblées. -Interactions protéine-protéine -Informations structurales: interactions non covalentes et caractérisation de déterminants stucturaux 4- Méthodes de préparation, séparation et enrichissement des protéines et peptides -Préparations classiques des échantillons, électrophorèse, chromatographie. -Cas des modifications post-traductionnelles (modifications classiques, glycosylations, phosphorylations, nouvelles modifications, …) -Cas des protéines membranaires. -Méthodes d’enrichissement. 5- Analyses de spectres (cours et TD) -Mesures de masse d'une protéine, d'un mélange de peptides -Fragmentation de peptides et protéines : principe et analyse de spectres de fragmentation -Cas pratiques 6- Visite d’une plateforme de protéomique avec ateliers de mesures de masse et d’identification de protéines. ``` ```
40 heures en présentiel
